La LDH est largement distribuée dans les tissus, en particulier dans le foie, les muscles et les reins. Dans le sérum, la LDH peut être séparée en cinq isoenzymes différentes en fonction de leur mobilité électrophorétique. Chaque isoenzyme est un tétramère composé de deux sous-unités différentes. Ces deux sous-unités ont été appelées cœur et muscle, sur la base de leurs chaînes polypeptidiques. Il existe deux homotétramères, LDH-1 (cœur) et LDH-5 (muscle), et trois isoenzymes hybrides. Des taux sériques élevés de LDH ont été observés dans une variété d'états pathologiques.
Les taux les plus élevés sont observés chez les patients atteints d'anémie mégaloblastique, d'infarctus du myocarde, de carcinome disséminé, de leucémie et de traumatisme. De légères augmentations de l'activité de la LDH ont été signalées dans des cas d'anémie hémolytique, de dystrophie musculaire, d'infarctus pulmonaire, d'hépatite, de syndrome néphortique et de cirrhose.
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