Taux d'endotoxines - <0,01 UE par 1 μg de protéine par la méthode LAL.
Activité - Mesurée par sa capacité à induire l'expression de l'hémoglobine dans les cellules humaines K562 de leucémie myélogène chronique. Schwall, R.H. et al. (1991) Method Enzymol. 198:340. L'ED50 pour cet effet est de 0,200-1,20 ng/mL.
Source - Lignée cellulaire d'ovaire de hamster chinois, protéine d'activine A dérivée de CHO
Séquence N-terminale
Analyse - Gly311
Structure / Forme - Homodimère lié au disulfure
Masse moléculaire prédite - 13 kDa (monomère)
SDS-PAGE - 14 kDa, conditions réductrices
24 kDa, conditions non réductrices
L'activine et l'inhibine font partie de la superfamille des cytokines TGF-beta et sont impliquées dans un large éventail de processus biologiques, notamment la morphogenèse et la réparation des tissus, la fibrose, l'inflammation, le développement neuronal, l'hématopoïèse, la fonction du système reproducteur et la cancérogenèse (1-7). L'activine et l'inhibine sont produites sous forme de protéines précurseurs. Leurs propeptides amino terminaux sont clivés par protéolyse et facilitent la formation de dimères de protéines bioactives liés par des disulfures (8, 9). Les activines sont des homodimères ou des hétérodimères non glycosylés de diverses sous-unités bêta (bêta A, bêta B, bêta C et bêta E chez les mammifères), tandis que les inhibines sont des hétérodimères d'une sous-unité alpha unique et d'une des sous-unités bêta. L'activine A est un homodimère de deux chaînes bêta A largement exprimé. La sous-unité bêta A peut également s'hétérodimériser avec une sous-unité bêta B ou bêta C pour former l'activine AB et l'activine AC, respectivement (10). La chaîne bêta A humaine mature de 14 kDa partage 100 % d'identité de séquence d'acides aminés avec la chaîne bêta A bovine, féline, murine, porcine et de rat.
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