La parvalbumine est une protéine cytoplasmique de faible poids moléculaire liant le Ca2+. C'est le membre prototypique de la très grande famille de protéines contenant le motif de liaison au Ca2+ de la "main EF". La nomenclature provient de la structure de la parvalbumine dans laquelle les cinquième et sixième hélices alpha, les hélices E et F, forment un V comprenant des acides aminés qui coordonnent un seul Ca2+. Il s'avère que des variantes proches de cette structure se retrouvent dans de nombreuses autres protéines liant le Ca2+. La parvalbumine est exprimée dans les muscles à contraction rapide, où ses niveaux sont les plus élevés, ainsi que dans le cerveau et certains tissus endocriniens. Dans le cerveau, elle est particulièrement concentrée dans les cellules de Purkinje et les interneurones de la couche moléculaire du cervelet, mais on la trouve également dans de nombreux interneurones GABAergiques du cortex. Dans la plupart des cas, ces interneurones GABAergiques n'expriment qu'une seule des trois protéines de liaison au Ca2+, à savoir la parvalbumine, la calrétinine ou la calbindine. Par conséquent, ces importants interneurones inhibiteurs peuvent être identifiés et sous-classés en fonction de leur contenu en ces trois protéines. Chaque type de neurone ainsi défini possède des propriétés électrophysiologiques et fonctionnelles particulières. Par exemple, les interneurones positifs à la calbindine ne sont pas à stimulation rapide comme le sont les interneurones exprimant la parvalbumine.
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