Réactif IgG MO22196

pour western blotpour immunofluorescencepour immunocytochimie

La PEA-15 a été isolée à l'origine comme une protéine majeure de faible poids moléculaire d'astrocytes striataux embryonnaires de souris cultivés en cellules. Trois taches sur des gels 2D avec un poids moléculaire apparent de 15kDa et un point isoélectrique de 5,1-5,3 se sont avérées être des formes différentes d'une seule protéine. La protéine a été phosphorylée sur un site par la protéine kinase C à la fois in vivo et in vitro et la protéine a été nommée "phosphoprotéine enrichie dans les astrocytes de 15kDa", d'où PEA-15. Le clonage et le séquençage ultérieurs ont révélé une protéine dont la séquence est bien conservée entre la souris et l'homme et qui est fortement exprimée dans le cerveau. Indépendamment, la même protéine s'est avérée être régulée à la hausse dans les fibroblastes et les tissus des patients diabétiques, et a donc été nommée "protéine enrichie dans le diabète" ou PED. Des études immunocytochimiques ont montré que la protéine était fortement exprimée dans les astrocytes et certains neurones du SNC des souris, bien qu'elle soit exprimée à des niveaux inférieurs de manière ubiquitaire. Il a été démontré que la PEA-15 interagit avec la kinase régulée par le signal extracellulaire et régule l'entrée nucléaire de cette protéine. Plusieurs autres interactions importantes avec d'autres protéines impliquées dans la régulation de l'apoptose, du métabolisme du glucose et de la croissance cellulaire ont été décrites. Le MCA-4D2 a été fabriqué contre une construction recombinante de PEA-15 de pleine longueur exprimée et purifiée à partir d'E. coli.