Réactif enzyme N9012

protéaseprotéinase Kpour biologie moléculaire

La protéinase K est une protéase endolytic qui fend des liens de peptide sur les côtés carboxyliques des acides aminés aliphatiques, aromatiques ou hydrophobes. La protéinase K est classifiée comme protéase de sérine. Le plus petit peptide à hydrolyser par cette enzyme est un tétrapeptide. Caractéristiques • Solution prête à employer • Protéinase de recombinaison K • Actif dans un large éventail de produits de réaction Applications • Isolement de l'ADN genomic des cellules cultivées et des tissus • Retrait des DNases et du RNases en isolant l'ADN et l'ARN des tissus ou des variétés de cellule • Détermination de la localisation d'enzymes • Amélioration de l'efficacité de clonage des produits d'ACP Contrôle de qualité Activité de DNase : Aucun activité enzymatique décelable après 6 heures d'incubation avec de l'ADN de λ à 37ºC. Activité de RNase : Aucun activité décelable de ribonucléase après 16 heures d'incubation avec de l'ARN à 25ºC. Source Des cellules de levure avec le gène copié codant génétiquement a machiné la protéase endolytic d'album d'Engyodontium (album de Tritirachium). Poids moléculaire Définition d'unité d'activité Une unité de l'enzyme libère les acides aminés Foline-positifs et les peptides correspondant à 1 tyrosine de µmol en 1 minute à 37°C, pH 7,5 utilisant l'hémoglobine dénaturée comme substrat. On analyse l'activité enzymatique dans le mélange suivant : Phosphate de potassium de 0,08 M (pH 7,5), urée de 5 M, 4 millimètres de NaCl, 3 millimètres de CaCl2 et 16,7 mg/ml hémoglobine. Tampon de stockage L'enzyme est fournie dedans : Tris-HCL de 50 millimètres (pH 7,5), contenant Ca2+ et glycérol comme stabilisateurs.