Réactif résine 786-285

pour la recherchede protéinesde densité

La chromatographie d'affinité avec les ions métalliques immobilisés (IMAC), développée par Porath et al (1), est basée sur l'interaction de certains résidus protéiques (histidines, cystéines et, dans une certaine mesure, tryptophanes) avec les cations des métaux de transition. La résine de chélation du cuivre est spécifiquement conçue pour la purification des protéines qui s'associent aux ions cuivre (2-3), y compris les protéines marquées à l'histidine 6x. Résine de chromatographie d'affinité pour les métaux immobilisés (IMAC) utilisant le cuivre (Cu2+) pour la purification des protéines marquées à l'histidine 6x. Cette résine se lie à six résidus d'histidine (6x His), une étiquette couramment utilisée dans la purification des protéines. La résine est composée d'iminodiacétate couplé à des billes d'agarose réticulées à 6 %. L'iminodiacétate lie l'ion cuivre divalent avec une capacité de 20-40μmoles Cu2+/ml de résine. La capacité de liaison des protéines est de >50mg de protéines par ml de résine. Nous avons démontré la liaison de >100mg d'une protéine 50kDa 6XHis étiquetée à un ml de résine. Des résines chélatrices de nickel, de cobalt et de zinc immobilisés sont également disponibles. Le cobalt présente la sélectivité la plus élevée, suivi du zinc, du nickel et du cuivre, mais sa capacité de charge est la plus faible. Le cuivre a la capacité de charge la plus élevée, suivi du nickel et du zinc. Des tampons de liaison, de lavage et d'élution spécifiques sont disponibles. Caractéristiques Pour la purification des protéines liant le cuivre, y compris les protéines His 6x Capacité élevée : >50mg/ml Densité du ligand : 20-40μmoles Cu2+ /ml de résine Structure des billes : agarose réticulé à 6% Applications Purification par affinité des protéines liant le cuivre Purification par affinité de protéines avec une étiquette His 6x.